ISSN 1814-6090 (Print)
ISSN 2542-1964 (Online)


Для цитирования:

Шмаков П. Ф., Иброгимова П. К., Свинин А. О. Детекция новых антимикробных пептидов кожи бесхвостых амфибий (Anura) с помощью геномного анализа Современная герпетология. 2026. Т. 26, вып. 1. С. 94-98. DOI: 10.18500/1814-6090-2026-26-1-2-94-98, EDN: ZZYIQS

Статья опубликована на условиях лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International (CC-BY 4.0).
Полный текст в формате PDF(Ru):
(загрузок: 14)
Полный текст в формате PDF(En):
(загрузок: 11)
Язык публикации: 
русский
Тип статьи: 
Краткое сообщение
УДК: 
577.29
EDN: 
ZZYIQS

Детекция новых антимикробных пептидов кожи бесхвостых амфибий (Anura) с помощью геномного анализа

Авторы: 
Шмаков Павел Федорович, ФГАОУ ВО «Тюменский государственный университет»
Иброгимова Полина Комиловна, ФГАОУ ВО «Тюменский государственный университет»
Свинин Антон Олегович, ФГБОУ ВО «Марийский государственный университет»
Аннотация: 

Приводятся результаты поиска генов антимикробных пептидов кожных гранулярных желез амфибий в геномных данных, полученных с помощью секвенирования нового поколения. Биоинформатический анализ геномных данных 36 особей, принадлежащих к 10 видам бесхвостых амфибий, выявил последовательности эскулентина, темпорина, ранациклина, брадикинина (кининогена-1) и бомбинина у трех видов амфибий (Bombina bombina, Rana arvalis и Pelophylax ridibundus). Аминокислотные последовательности данных пептидов были на 87 – 100% сходны с известными последовательностями антимикробных пептидов амфибий. Новые варианты антимикробных пептидов могут иметь терапевтическое, антибактериальное, антипаразитарное и противогрибкое действие.

Список источников: 
  1. Altschul S. F., Gish W., Miller W., Myers E. W., Lipman D. J. Basic local alignment search tool. Journal of Molecular Biology, 1990, vol. 215, iss. 3, pp. 403–410. https://doi.org/10.1016/S0022-2836(05)80360-2
  2. Attoub S., Mechkarska M., Sonnevend A., Radosavljevic G., Jovanovic I., Lukic M. L., Conlon J. M. Esculentin-2CHa: A host-defense peptide with differential cytotoxicity against bacteria, erythrocytes and tumor cells. Peptides, 2013, vol. 39, pp. 95–102. https://doi.org/10.1016/j.peptides.2012.11.004
  3. Bolger A. M., Lohse M., Usadel B. Trimmomatic: A flexible trimmer for Illumina sequence data. Bioinformatics, 2014, vol. 30, iss. 15, pp. 2114–2020. https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btu170
  4. Chen B., Zhang Z., Zhang Q., Xu N., Lu T., Wang T., Hong W., Fu Z., Penuelas J., Gillings M., Qian H. Antimicrobial peptides in the global microbiome: Biosynthetic genes and resistance determinants. Environmental Science & Technology, 2023, vol. 57, iss. 20, pp. 7698–7708. https://doi.org/10.1021/acs.est.3c01664
  5. Di Grazia A., Cappiello F., Imanishi A., Mastrofrancesco A., Picardo M., Paus R., Mangoni M. L. The frog skin-derived antimicrobial peptide Esculentin-1a(1-21)NH2 promotes the migration of human HaCaT keratinocytes in an EGF receptor-dependent manner: A novel promoter of human skin wound healing? PLoS ONE, 2015, vol. 10, no. 6, art. e0128663. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0128663
  6. Dodds D. R. Antibiotic resistance: A current epilogue. Biochemical Pharmacology, 2017, vol. 134, pp. 139–146. https://doi.org/10.1016/j.bcp.2016.12.005
  7. Kumar S., Stecher G., Li M., Knyaz C., Tamura K. MEGA X: Molecular evolutionary genetics analysis across computing platforms. Molecular Biology and Evolution, 2018, vol. 35, iss. 6, pp. 1547–1549. https://doi.org/10.1093/molbev/msy096
  8. Mangoni M. L., Fiocco D., Mignogna G., Barra D., Simmaco M. Functional characterisation of the 1–18 fragment of esculentin-1b, an antimicrobial peptide from Rana esculenta. Peptides, 2003, vol. 24, no. 11, pp. 1771–1777. https://doi.org/10.1016/j.peptides.2003.07.029
  9. Novković M., Simunić J., Bojović V., Tossi A., Juretić D. DADP: The database of anuran defense peptides. Bioinformatics, 2012, vol. 28, pp. 1406–1407. https://doi.org/10.1093/bioinformatics/bts141
  10. Rollins-Smith L. A. The importance of antimicrobial peptides (AMPs) in amphibian skin defense. Developmental & Comparative Immunology, 2023, vol. 142, art. 104657. https://doi.org/10.1016/j.dci.2023.104657
  11. Saha M., Sarkar A. Review on multiple facets of drug resistance: A rising challenge in the 21st Century. Journal of Xenobiotics, 2021, vol. 11, iss. 4, pp. 197–214. https://doi.org/10.3390/jox11040013
  12. Simmaco M., Mignogna G., Barra D. Antimicrobial peptides from amphibian skin: What do they tell us? Biopolymers, 1998, vol. 47, iss. 6, pp. 435–450. https://doi.org/10.1002/(SICI)1097-0282(1998)47:6<435:AID-BIP3>3.0.CO;2-8
  13. Simmaco M., Mignogna G., Barra D., Bossa F. Antimicrobial peptides from skin secretions of Rana esculenta. Molecular cloning of cDNAs encoding esculentin and brevinins and isolation of new active peptides. Journal of Biological Chemistry, 1994, vol. 269, iss. 16, pp. 11956–11961.
  14. Simmaco M., Mignogna G., Canofeni S., Miele R., Mangoni M. L., Barra, D. Temporins, antimicrobial peptides from the European red frog Rana temporaria. European Journal of Biochemistry, 1996, vol. 242, iss. 3, pp. 788–792. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1996.0788r.x
  15. Uddin T. M., Chakraborty A. J., Khusro A., Zidan B. R. M., Mitra S., Emran T. B., Dhama K., Ripon M. K. H., Gajdács M., Sahibzada M. U. K., Hossain M. J., Koirala N. Antibiotic resistance in microbes: History, mechanisms, therapeutic strategies and future prospects. Journal of Infection and Public Health, 2021, vol. 14, iss. 12, pp. 1750–1766. https://doi.org/10.1016/j.jiph.2021.10.020
  16. Vasu S., McGahon M. K., Moffett R. C., Curtis T. M., Conlon J. M., Abdel-Wahab Y. H., Flatt P. R. Esculentin-2CHa(1-30) and its analogues: Stability and mechanisms of insulinotropic action. Journal of Endocrinology, 2017, vol. 232, iss. 3, pp. 423–435. https://doi.org/10.1530/JOE-16-0453
  17. Zhang L. J., Gallo R. L. Antimicrobial peptides. Current Biology, 2016, vol. 26, iss. 1, pp. 14–19. https://doi.org/10.1016/j.cub.2015.11.017
  18. Zhou C., Wang Z., Peng X., Liu Y., Lin Y., Zhang Z., Qiu Y., Jin M., Wang R., Kong D. Discovery of two bombinin peptides with antimicrobial and anticancer activities from the skin secretion of Oriental fire-bellied toad, Bombina orientalis. Chemical Biology & Drug Design, 2018, vol. 91, iss. 1, pp. 50–61. https://doi.org/10.1111/cbdd.13055
Поступила в редакцию: 
10.03.2025
Принята к публикации: 
02.04.2026
Опубликована: 
30.06.2026